文章編號：1006-8023（2019）05-0009-07
Abstract：The ubiquitin pathway is able to regulate many critical cellular functions. In order to explore the existence of the ubiquitin pathway and a key enzyme gene in ubiquitin pathway， ubiquitin-conjugating enzyme named as ubc3 in B. xylophilus， a cDNA library of B. xylophilus was constructed and sequenced， ORF analysis， homology analysis， phylogenetic tree construction， protein interaction prediction， docking and molecular dynamics simulation were carried out. The full-length cDNA generated by the nematode spliced leader method was 957 bp. Analysis of the Bx-ubc-3 cDNA sequence indicated that its open reading frame （ORF） was 783 bp and 245 amino acids were encoded. Comparison of the identified amino acid sequence with the current databases revealed extensive homology of Bx-ubc-3 to all known ubiquitin-conjugating enzymes. The modeling and prediction of protein interaction， docking and molecular dynamics simulations showed that the binding sites in Bx-ubc-3 were located in α helix， Loop 1 （L1） ring and Loop 2 （L2） ring. The thioester-forming Cys103， which was located in L2， constituted a catalytic cleft. The interfaces of Bx-ubc-3 to Bx-Rbx1 and Bx-ubc-3 to Bx-Ubiquitin were also supported by several obvious hydrogen bond interactions. Results show that there is a theoretic ubiquitin pathway in B. xylophilus， and support the notion that Bx-ubc-3 is a potential target for developing potent antinematodal drugs against B. xylophilus.
Keywords：Bursaphelenchus xylophilus; ubiquitin-conjugating enzyme 3; E2; ubiquitin pathway
0 引言
泛素化是一種重要的轉錄后修飾方式[1]，控制著真核生物整個蛋白質組。泛素途徑是由泛素激活酶（Ubiquitin-activating enzyme， E1）、泛素結合酶（Ubiquitin-conjugating enzyme， E2）和泛素連接酶（Ubiquitin-protein ligase， E3）介導的級聯反應[2]，是細胞內蛋白質選擇性降解的重要途徑。E2是泛素途徑的關鍵酶，它與E1、E3通過蛋白間的相互作用使泛素與靶蛋白結合，形成一條多泛素鏈，從而使靶蛋白被26S蛋白酶體識別降解[3]。E2家族蛋白都有著相似的催化結構域，這些催化結構域都包含形成E2-泛素硫酯復合物的活性位點半胱氨酸（thioester-forming cysteine）。在對酵母的研究中，ubc-3（CDC34的同源基因）被證明是E2家族成員[4]，編碼Ⅲ類E2，負責細胞周期G1期的蛋白降解[5]。盡管已有研究表明E2在酵母等模式生物的細胞中起著重要作用[6]，但是目前國內外對于植物寄生線蟲中這類分子的研究仍然非常有限。
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